.png)
Sickle hemoglobin (HbS), so called because of the sickle shape it imparts to deoxynated red cells, is responsible for a wide spectrum of disorders that vary with respect to degree of anemia, frequency of crises, extent of organ injury, and duration of survival. The sickle mutation substitutes thymine for adenine in the sixth codon of the β-gene (GAG→GTG), thereby encoding valine instead of glutamine in the sixth position of the ß-chain. This ostensibly minor change in structure is responsible for profound changes in molecular stability and solubulity. The tendency of deoxynated HbS to undergo polimerization underlies the innumerable expressions of the sickling syndromes. (Turk Arch Ped 2009; 44 Suppl: 39-42)
Orak hücre anemisi
Orak hücre anemisi, deoksijene olan eritrositlerin orak şeklini almasından dolayı hemoglobin S (HbS) olarak adlandırılan hemoglobinin sorumlu olduğu çok geniş yelpazede anemi, sık krizler, geniş organ hasarlarının olduğu yaşam süresinin etkilendiği bir bozukluktur. Oraklaşma mutasyonu, β geninin 6. kodonunda bulunan adenin yerine timinin (GAG→GTG) gelmesi ile, hemoglobinin β zincirinin 6. pozisyonundaki glutamik asitle valinin yer değiştirmesi sonucunda oluşur. S hemoglobinini taşıyan eritrositler, düşük oksijenli ortamda polimerize olarak disk şeklinde olan eritrositin orak şeklini almasına neden olur. Hemoglobin S’yi homozigot veya heterozigot durumda taşıyan kişilerde veya diğer hemoglobinlerle birlikte taşıyan kişilerde görülen bulguların oluşturduğu tabloya “oraklaşma sendromları” adı verilir. (Turk Arş Ped 2009; 44 Suppl: 39-42)